ILo studio della dinamica delle proteine e dei loro meccanismi di  ripiegamento richiede l'uso di sofisticate tecniche di simulazione con  risoluzione atomica.  Tuttavia i regimi di folding/unfolding di proteine reali risultano  ancora inaccessibili a tali metodi; e' quindi necessario ricorrere a  modelli semplificati che, riducendo il costo computazionale, permettono di ricostruire in forma approssimata l'intero processo di ripiegamento. Alcuni di questi modelli fenomenologici sono basati sulla nozione di  ``interazione nativa'' e sfruttano l'informazione geometrica presente nella struttura ripiegata (nativa) delle proteine.  Presenteremo una panoramica di tali modelli detti anche modelli  topologici e di alcune loro applicazioni. In particolare verra' mostrato come questi modelli sono in grado di  descrivere la dinamica vibrazionale delle proteine attorno al loro stato nativo e di caratterizzarne la stablilita' in termini di indicatori geometrico-topologici quale la dimensione spettrale.