Nonostante gli sforzi compiuti negli ultimi decenni da biologi, chimici e fisici, i problemi del protein folding e protein design sono ancora irrisolti [1]. Il primo problema si prefigge di predire quale conformazione spaziale assume una proteina di nota composizione chimica. Il secondo quesito si prefigge, invece, di individuare quale composizione deve avere una proteina per poter assumere una desiderata configurazione tridimensionale.

La formulazione del problema del design in termini fisicamente rigorosi e' stata ottenuta solo recentemente con approcci meccanico-statistici che hanno elucidato l'importanza dei meccanismi competitivi tra Hamiltoniana ed energia libera [2-4]. L'adozione di questo nuovo punto di vista ha consentito di ottenere il 100 % di successo in problemi di design formulati su modelli reticolari di proteine [5]. L'applicazione delle stesse tecniche a proteine "vere" ha consentito di predire la corretto carattere idrofobico/polare degli aminoacidi in circa il 75 % dei casi [6].

Referenze

1. C. Branden & J. Tooze, (1991) in Introduction to protein structure, Garland Publishing, New York;
2. J. M. Deutsch & T. Kurosky, Phys. Rev. Lett 76, 323-326 (1996);
3. F. Seno, M. Vendruscolo, A. Maritan, J. R. Banavar, Phys. Rev. Lett. 77, 1901-1904 (1996);
4. M. P. Morrissey & E. I. Shakhnovich, Folding and Design 1, 391 (1996).
5. C. Micheletti, F. Seno, A. Maritan, J. R. Banavar, Physical Review Letters, 80, 2237 (1998)
6. C. Micheletti, F. Seno, A. Maritan, J. R. Banavar, "Inverse design of proteins with hydrophobic and polar amino acids", Proteins: structure, function and genetics, in press, cond-mat/9712124

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